Nobelovský výbor ve středu zveřejnil jména laureátů nejprestižnější vědecké ceny za chemii pro rok 2017. Obdrželi ji Jacques Dubochet, Joachim Frank a Richard Henderson za vývoj elektronového mikroskopu schopného s vysokým rozlišením zobrazovat struktury složitých biomolekul v roztocích.

Protože nová metoda mimo jiné spočívá v ochlazení vzorků na velmi nízkou teplotu, mohl člen nobelovského výboru Göran K. Hansson při vyhlašování laureátů použít malou slovní hříčku: "Je to cool metoda pro zobrazení základních stavebních kamenů života."

Jako obvykle i tentokrát se předpovědi netrefily - v tomto případě ale nečekaným způsobem. Za nejžhavějšího kandidáta byl považován John B. Goodenbough, čtyřiadevadesátiletý vědec, který měl zásadní podíl na vývoji lithiových akumulátorů, o jejichž významu asi pochybuje málokdo. O to víc některé komentátory udivilo, že letošní cena se týká elektronové mikroskopie, která je do značné míry spíš záležitostí fyziky.

Pohled do nitra složitých molekul

Práce oceněných vědců se ale biochemie významným způsobem dotýká, protože jí otevírá dveře k přímému studiu biochemických dějů na molekulární úrovni. A biochemie je obor, který v posledních desetiletích přináší velmi významné objevy, například v oblasti genetiky nebo nových léčiv.

"Touto metodou vstupuje biochemie do nové éry, protože obraz je základem k pochopení," říká tisková zpráva nobelovského výboru.

"Úspěšná vizualizace objektů neviditelných lidskému oku stojí u mnoha zásadních vědeckých objevů, a u biochemických struktur dosud nebyla možná."

Elektronový mikroskop není nový nástroj. Už v první polovině 20. století bylo zřejmé, že velmi malé objekty může zobrazit jen záření s jinou vlnovou délkou než viditelné světlo - tedy místo fotonů bude nutné nechat preparáty vykreslovat elektrony. Poprvé to zkusili němečtí vědci Max Knoll a Ernst Ruska začátkem 30. let minulého století.

Přístroje pracující na tomto principu mohou zvětšovat až milionkrát, má to ale háček: hodí se pro zobrazování objektů s vysokou hustotou, ale u biologických preparátů, jejichž hustota se blíží vodě, je to složitější.

Ještě horší ale je, že preparát musí být ve vakuu, což biologické objekty s vysokým obsahem vody spolehlivě zničí, protože voda se prudce vypaří. A aby problémů nebylo dost, paprsek elektronů rozrušuje složité organické molekuly.

Celá desetiletí se proto věřilo, že elektronový mikroskop je vhodný pouze k zobrazování mrtvých objektů. Význam práce oceněných vědců spočívá právě v důkazu, že to není pravda: jimi vypracované metody souhrnně nazývané elektronová kryomikroskopie (cryo-electron microscopy) umí zobrazovat biologické mikrostruktury až do rozměrů atomů.

Molekuly zakleté do ledu

Roku 1990 se dnes dvaasedmdesátiletému Richardu Hendersonovi (MRC Laboratory of Molecular Biology v Cambridge) podařilo pomocí elektronového mikroskopu vytvořit trojrozměrný obraz molekuly složité bílkoviny bacteriorhodopsinu, který se účastní procesu fotosyntézy v některých mikroorganismech. Naznačil tak, že tudy vede cesta.

Henderson se původně věnoval rentgenové krystalografii používané pro zobrazování atomární struktury krystalů. Chtěl tuto metodu použít i ke studiu biologických molekul, série neúspěchů ale obrátila jeho pozornost k elektronové mikroskopii. Postupně vytvořil metodu, která (zjednodušeně řečeno) spočívala v ozařování preparátů z různých úhlů pomocí slabšího paprsku elektronů a následného počítačového zpracování získaných dat.

Důležitou součástí nové metody byl postup, který už dřív vypracoval další z oceněných vědců, Američan německého původu Joachim Frank (77) z Columbia University (New York).

Mezi lety 1975 a 1986 se zabýval problémem, jak pomocí matematických metod a počítače z dvojrozměrných obrazů produkovaných elektronovým mikroskopem udělat trojrozměrné - a úspěch nakonec demonstroval detailním snímkem povrchu ribosomu.

Třetí z oceněných badatelů, pětasedmdesátiletý Jacques Dubochet (Université de Laussane) je tím, kdo do metody vnesl slovo "cryo". Vyřešil problém vody při zobrazování biologických vzorků velmi rychlým zmrazením na nízkou teplotu. Tak rychlým, že voda nestačila vytvořit krystaly, ale přešla do fáze podobné sklu. Dá se říci, že tak preparáty zalil do skla, takže složité struktury biomolekul zůstaly neporušené i ve vakuu.

Kombinací všech tří metod pak vznikl postup umožňující detailně prohlížet každé zákoutí složitých mikrobiologických struktur. Biochemie tak dostala nový nástroj k řešení celé řady zásadních problémů, od rezistence bakterií na antibiotika až po boj s viry.

Související